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Revista Latinoamericana de Microbiología

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2006, Número 2

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Microbiología 2006; 48 (2)


El proceso de N-glicosilación de proteínas en Entamoeba histolytica

Sánchez LR
Texto completo Cómo citar este artículo

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 11
Paginas: 70-72
Archivo PDF: 143.64 Kb.


PALABRAS CLAVE

Sin palabras Clave

RESUMEN

De manera general, el trofozoito de Entamoeba histolytica se describe como una célula con alta actividad secretora pero carente de estructuras-organelos tipo retículo endoplásmico rugoso (ERr) y aparato de Golgi (AG). No obstante, la evidencia bioquímica, molecular y de clonación in silico de genes, acumulada en los últimos años revela que la maquinaria molecular involucrada en la ruta secretoria en eucariotes está presente en los trofozoitos amibianos. El proceso de N-glicosilación de proteínas no es la excepción. En este trabajo se describen tanto las reacciones enzimáticas involucradas en la biosíntesis de los monosacáridos como en la obtención del lípido-oligosacárido precursor, su transferencia en bloc al residuo asparagina (N) de proteínas nacientes y las reacciones de glucosilación y deglucosilación del N-glicano. Es de hacer notar que estas funciones son típicas del REr. Respecto a etapas posteriores del proceso de N-glicosilación las cuales involucran manosidasas y otras glicosiltransferasas específicas del AG, éstas parecen estar ausentes en Entamoeba histolytica. Sin duda un riguroso estudio de la estructura del glicano asociado a glicoproteínas secretadas o asociadas a la membrana plasmática del trofozoito porporcionará valiosa información sobre las etapas tardías del proceso de N-glicosilación de proteínas en este parásito.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

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