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2009, Número 2

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Rev Med MD 2009; 1 (2)


Calpaínas

Esparza-Jiménez MMM
Texto completo Cómo citar este artículo Artículos similares

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 22
Paginas:
Archivo PDF: 194.89 Kb.


PALABRAS CLAVE

Enzimas proteolíticas no lisosomales, calpainopatías, proteasas de cisteína, calpastatinas.

RESUMEN

Las calpaínas constituyen una superfamilia de proteasas no lisosomales dependientes de calcio con una cisteína en su sitio catalítico, codificadas por alrededor de 14 genes independientes. Se les han atribuido diversas funciones como el anclaje de proteínas de membrana, cascadas de señalización, remodelamiento del citoesqueleto y apoptosis. Desde la década de los 60’s se sospechaba sobre la existencia de un sistema enzimático que participaba en diversas funciones proteolíticas dependientes del calcio, en 1974 se purificó la proteína con actividad de tipo papaína que sería llamada después m-calpaína, por la combinación de los vocablos “calcio” y “papaína”. La familia de calpaínas de forma inicial estaba formada por la µ-calpaína (calpaína 1), la m-calpaína (calpaína 2) y la calpastatina. Han sido implicadas en enfermedades como diabetes, cataratas, esclerosis múltiple, cáncer, distrofia muscular de Duchenne, Alzheimer y por lo menos un desorden de carácter autosómico recesivo donde participa la calpaína 3, la distrofia muscular limb-girdle tipo 2A, (LGMD2A Online Mendelian Inheritance in Man número 253600) siendo ésta la primer calpainopatía descrita ampliamente. El descubrimiento de las calpaínas ha representado un avance enorme en el conocimiento de la homeostasis celular y los mecanismos fisiopatológicos por los cuales se da lugar a una enfermedad establecida.


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