Jiménez R, Cervantes C

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 16
Paginas: 3-11
Archivo PDF: 90.20 Kb.

RESUMEN

Los transportadores de membrana son proteínas que desempeñan papeles esenciales para el adecuado funcionamiento de todos los organismos vivos. En las bacterias, la captación de nutrientes y la expulsión de sustancias nocivas se encuentran entre sus funciones principales. La estructura de los transportadores está dada en gran parte por sus interacciones con la membrana celular, por lo que el análisis topológico, esto es, la determinación del número y la orientación de los segmentos transmembranales (STM) con respecto a la bicapa lipídica, es fundamental para comprender su función. La información sobre la topología membranal puede usarse para la identificación de residuos esenciales o para conocer el origen evolutivo de los transportadores. Se ha diseñado una variedad de métodos bioquímicos para el estudio de la topología de las proteínas de membrana. Estos métodos se basan en modificaciones genéticas que permiten distinguir la localización en la membrana de regiones específicas de las proteínas en estudio. En este trabajo se resumen los hallazgos reportados sobre la topología de transportadores bacterianos, con énfasis en los sistemas que transportan iones inorgánicos. De un total de 111 transportadores analizados, destacan dos grupos: uno que atraviesa una sola vez la membrana y otro grupo que posee 12 STM; además, hay varias proteínas con 4, 6, 8 ó 10 STM.

REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

1. von Heijne G (1992) Membrane protein structure prediction. Hydrophobicity analysis and the positiveinside rule. J Mol Biol 225:487-94.

2. Moller S, Croning MD, Apweiler R (2001) Evaluation of methods for the prediction of membrane spanning regions. Bioinformatics 17:646-53.

3. van Geest M, Lolkema JS (2000) Membrane topology and insertion of membrane proteins: search for topogenic signals. Microbiol Mol Biol Rev 64:13-33.

4. Derman AI, Beckwith J (1991) Escherichia coli alkaline phosphatase fails to acquire disulfide bonds when retained in the cytoplasm. J Bacteriol 173:7719-22.

5. Snyder WB, Silhavy TJ (1995) Beta-galactosidase is inactivated by intermolecular disulfide bonds and is toxic when secreted to the periplasm of Escherichia coli. J Bacteriol 177:953-63.

6. Feilmeier BJ, Iseminger G, Schroeder D, Webber H, Phillips GJ (2000) Green fluorescent protein functions as a reporter for protein localization in Escherichia coli. J Bacteriol 182:4068-76.

7. Adler J, Bibi E (2002) Membrane topology of the multidrug transporter MdfA: complementary gene fusion studies reveal a nonessential C-terminal domain. J Bacteriol 184:3313-20.

8. Gouffi K, Gerard F, Santini CL, Wu LF (2004) Dual topology of the Escherichia coli TatA protein. J Biol Chem 279:11608-15.

9. Newton SM, Klebba PE, Michel V, Hofnung M, Charbit A (1996) Topology of the membrane protein LamB by epitope tagging and a comparison with the X-ray model. J Bacteriol 178:3447-56.

10. Mondigler M, Ehrmann M (1996) Site-specific proteolysis of the Escherichia coli SecA protein in vivo. J Bacteriol 178:2986-88.

11. Aguilera S, Aguilar ME, Chávez MP, López-Meza JE, Pedraza-Reyes M, Campos-García J, Cervantes C (2004) Essential residues in the chromate transporter ChrA of Pseudomonas aeruginosa. FEMS Microbiol Lett 232:107-12.

12. Saier MH Jr (2003) Tracing pathways of transport protein evolution. Mol Microbiol 48:1145-56.

13. Rensing C, Ghosh M, Rosen BP (1999) Families of softmetal- ion-transporting ATPases. J Bacteriol 181:5891-97.

14. Saaf A, Baars L, von Heijne G (2001) The internal repeats in the Na+/Ca2+ exchanger-related Escherichia coli protein YrbG have opposite membrane topologies. J Biol Chem 276:18905-07.

15. Wallin E, von Heijne G (1998) Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms. Protein Sci 7:1029-38.

16. Manoil C, Beckwith J (1986) A genetic approach to analyzing membrane protein topology. Science 233:1403-08.