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ISSN 1729-519X (Impreso)

2013, Número 1

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Revista Habanera de Ciencias Médicas 2013; 12 (1)


La vía ubiquitina-proteasoma ¿destruir o construir? ese es el dilema

Hernández FRA

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 28
Paginas: 22-34
Archivo PDF: 257.53 Kb.


RESUMEN

Introducción: la construcción de nuevas células es un proceso complejo y para lograr que sea unidireccional e irreversible la célula utiliza el mecanismo de destruir proteínas que se oponen al paso de una etapa a la siguiente.
Objetivo: demostrar que la destrucción de proteínas contribuye a la reproducción celular.
Método: se analizaron más de 500 artículos de los últimos 5 años publicados en revistas nacionales y de circulación internacional, disponibles en las bases de datos HINARI, PubMed y Perii y localizados mediante el sitio infomed.
Desarrollo: primero, se hizo una exposición sobre la vía ubiquitina-proteasoma. Después, se analizó la participación en el ciclo celular de los dos grandes complejos con actividad de ubiquitina-ligasa que son los encargados de marcar las proteínas que deben ser destruidas. Estos complejos actúan consecutiva y coordinadamente, y sus acciones determinan el progreso en un solo sentido del ciclo de vida de la célula.
Conclusiones: la destrucción selectiva de proteínas mediante la vía ubiquitina proteasoma permite la formación de nuevas células y con ello la perpetuación de la vida.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Glickman MH, Ciechanover A. The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway: destruction for the sake of construction. Physiol Rev. 2002; 82: 373-428.

  2. Burroughs AM, Jaffee M, Iyer LM, Aravind L. Anatomy of the E2 ligase fold: implications for enzymology and evolution of ubiquitin/Ub-like protein conjugation. J Struct Biol. 2008; 162: 205-218.

  3. Windheim M, Peggie M, Cohen P. Two different classes of E2 ubiquitin-conjugating enzymes are required for the mono-ubiquitination of proteins and elongation by polyubiquitin chains with a specific topology. Biochem J. 2008; 409: 723-729.

  4. Rotin D, Kumar S. Physiological functions of the HECT family of ubiquitin ligases. Nat Rev Mol Cell Biol. 2009; 10:398-409.

  5. Budhidarmo R, Nakatani Y, Day CL. RINGs hold the key to ubiquitin Transfer. Trends Biochem Sci. 2012; 37: 58-65.

  6. Rosenzweig R, Osmulski PA, Gaczynska M, Glickman MH. The central unit within the 19S regulatory particle of the proteasome. Nature Struct Mol Biol. 2008; 15: 573-580.

  7. Kusmierczyk AR, Kunjappu MJ, Funakoshi M, Hochstrasser M. A multimeric assembly factor controls the formation of alternative 20S proteasomes. Nature Struct Mol Biol. 2008; 15: 237-244.

  8. Da Fonseca PCA, He J, Morris EP. Molecular Model of the Human 26S Proteasome. Mol Cell. 2012; 46: 54-66.

  9. Coudreuse D, Nurse P. Driving the cell cycle with a minimal CDK control network. Nature. 2010; 468: 1074-1079.

  10. Silverman JS. Skaar JR, Pagano M. SCF ubiquitin ligases in the maintenance of genome stability. Trends Biochem Sci. 2012;37: 66-73.

  11. Skaar JR, Pagan JK, Pagano M. SnapShot: F Box Proteins I. Cell. 2009; 137: 1160-1160.e1.

  12. Skaar JR, D'AngiolellaV, Pagan JK, Pagano M. SnapShot: F Box Proteins II. Cell. 2009; 137: 1358-1358.e1.

  13. Matyskiela ME, Rodrigo-Brenni MC. Morgan DO. Mechanisms of ubiquitin transfer by the anaphase-promoting complex. J Biol. 2009; 8: 92.

  14. Matyskiela ME, Morgan DO. Analysis of activator-binding sites on the APC/C supports a cooperative substrate-binding mechanism. Mol Cell. 2009; 34: 68-80.

  15. Da Fonseca PC, Kong EH, Zhang Z, Schreiber A, Williams MA, Morris EP, Barford D. Structures of APC/CCdh1 with substrates identify Cdh1 and Apc10 as the Dbox co-receptor. Nature. 2011; 470: 274-278.

  16. Buschhorn BA, Petzold G, Galova M, Dube P, Kraft C, Herzog F, Stark H, Peters JM. Substrate binding on the APC/C occurs between the coactivator Cdh1 and the processivity factor Doc1. Nature Struct Mol Biol. 2011; 18: 6-13.

  17. Izawa D, Pines J. How APC/C_Cdc20 changes its substrate specificity in mitosis. Nature Cell Biol. 2011; 13: 223-233.

  18. Holt LJ, Krutchinsky AN, Morgan DO. Positive feedback sharpens the anaphase switch. Nature. 2008; 454: 353-357.

  19. Williamson A, Wickliffe KE, Mellone BG, Song L, Karpen GH, Rape M. Identification of a physiological E2 module for the human anaphase-promoting complex. Proc Natl Acad Sci USA. 2009; 106: 18213-18218.

  20. Bremm A, Komander D. Emerging roles for Lys11-linked polyubiquitin in cellular regulation. Trends Biochem Sci. 2011; 36: 355-363.

  21. Rodrigo-Brenni MC, Foster SA, Morgan DO. Catalysis of lysine 48specific ubiquitin chain assembly by residues in E2 and ubiquitin. Mol Cell. 2010; 39: 548-559.

  22. Hernández Hernández RA. Kinasas y fosfatasas: el yin y el yan de la vida. Rev haban cienc méd [online]. 2012; 11(1): 15-24.

  23. Gavet O, Pines J. Activation of Cyclin B1_Cdk1 synchronizes events in the nucleus and the cytoplasm at mitosis. J Cell Biol. 2010; 189: 247-259.

  24. Di Fiore B, Pines J. How cyclin A destruction escapes the spindle assembly checkpoint. J Cell Biol. 2010; 190: 501-509.

  25. Gorr IH, Boos D, Stemmann O. Mutual inhibition of separase and Cdk1 by two-step complex formation. Mol Cell. 2005; 19: 135-141.

  26. Wei W, Ayad NG, Wan Y, Zhang GJ, Kirschner MW, Kaelin Jr WG. Degradation of the SCF component Skp2 in cell-cycle phase G1 by the anaphase-promoting complex. Nature. 2004; 428: 194-198.

  27. Machida YJ, Dutta A. The APC/C inhibitor, Emi1, is essential for prevention of rereplication. Genes Dev. 2007; 21: 184-194.

  28. Jin J, Shirogane T, Xu L, Nalepa G, Qin J. Elledge, SJ, Harper, JW. SCFâ-TRCP links Chk1 signaling to degradation of the Cdc25A protein phosphatase. Genes Dev. 2003; 17: 3062-3074.




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