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2014, Número 4

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Rev Hosp Jua Mex 2014; 81 (4)


Participación de la proteína BIK en los procesos apoptóticos

Gutiérrez-Santana JC, García-Casillas G, Toscano-Garibay JD
Texto completo Cómo citar este artículo Artículos similares

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 13
Paginas: 239-244
Archivo PDF: 249.65 Kb.


PALABRAS CLAVE

Apoptosis, BCL-2, dominios BH, BH3-only, BIK.

RESUMEN

La apoptosis es un proceso de muerte celular relevante en el desarrollo y diferenciación de organismos multicelulares y cuya alteración puede desembocar en condiciones patológicas. Existe una familia de proteínas que regulan estrechamente la apoptosis conocidas como proteínas BCL-2, la cual está fomada por miembros anti- y proapoptóticos con regiones estructurales o dominios compartidos (BH1-BH4). Algunos miembros son activados exclusivamente con función pro-apoptótica en respuesta a señales de muerte y sólo poseen homología en la región BH3 (BH3-only). BIK es una proteína BH3-only que se encuentra anclada a la membrana del retículo endoplásmico donde produce cambios en los niveles de Ca+2 induciendo con ello la remodelación de las crestas mitocondriales y liberando el Citocromo C que es el paso inicial de la apoptosis. Además, BIK coopera con NOXA para activar a BAX por un mecanismo independiente de la remodelación mitocondrial. Por otro lado, la expresión de BIK es inducible por antiestrógenos y parece estar relacionada con p53 en células MCF7. Se ha planteado que BIK es activamente sintetizada en células derivadas de cáncer de mama rápidamente degradada por un mecanismo dependiente del proteosoma, por lo que el uso de inhibidores de dicho mecanismo restaura la apoptosis. Debido a su papael como regulador apoptótico, BIK se ha convertido en un blanco terapéutico indirecto importante, aunque es uno de los miembros BH3-only menos estudiados; sin embargo, su estudio podría resultar en alternativas biotecnológicas interesantes en el tratamiento de diversas patologías.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Cotter T. Apoptosis and cancer: the genesis of a research field. Nature Reviews Cancer 2009; 9: 501-7. Retrieved from http://dx.doi.org/10.1038/nrc2663.

  2. Han J, Sabbatini P, Sabbatini P, Perez D, Rao L, Mohda D, Grinham CJ. Induction of Apoptosis by Human Nbk / Bik , a BH3-Containing Protein That Interacts with E1B 19K. Molecular and cellular biology 1996; 16(10): 5857-64.

  3. Mathai JP, Germain M, Marcellus RC, Shore GC. Induction and endoplasmic reticulum location of BIK / NBK in response to apoptotic signaling by E1A and p53. Oncogene 2002; 21: 2534-44. Doi:10.1038/sj/onc/1205340.

  4. Viedma-Rodriguez R, Baiza-Gutman LA, García-Carrancá A, Moreno-Fierros L, Salamanca-Gómez F, Arenas-Aranda D. Suppression of the death gene BIK is a critical factor for resistance to tamoxifen in MCF-7 breast cancer cells. International Journal of Oncology 2013; 43(6): 1777-86. Doi:10.3892/ijo.2013.2127.

  5. Germain M, Mathai JP, Shore GC. BH-3-only BIK functions at the endoplasmic reticulum to stimulate cytochrome c release from mitochondria. The Journal of Biological Chemistry 2002; 277(20): 18053-60. Doi:10.1074/jbc.M201235200.

  6. Petros AM, Olejniczak ET, Fesik SW. Structural biology of the Bcl-2 family of proteins. Biochimica et Biophysica Acta 2004; 1644(2-3): 83-94. Doi:10.1016/j.bbamcr.2003.08.012.

  7. Breckenridge DG, Germain M, Mathai JP, Nguyen M, Shore GC. Regulation of apoptosis by endoplasmic reticulum pathways. Oncogene 2003; 22(53): 8608-18. Doi:10.1038/ sj.onc.1207108.

  8. López-Muñoz E, Hernández-Zarco A, García-Hernández N, Alvarado-Cabrero I, Zarco-Espinosa G, Salamanca-Gómez F, Arenas-Aranda D. BIK/NBK gene as potential marker of prognostic and therapeutic target in breast cancer patients. Clinical & Translational Oncology: Official Publication of the Federation of Spanish Oncology Societies and of the National Cancer Institute of Mexico 2012; 14(8): 586–91. Doi: 10.1007/ s12094-012-0845-8.

  9. Vaux DL, Cory S, Adams JM. Bcl-2 gene promotes haemopoietic cell survival and cooperates with c-myc to immortalize pre-B cells. Nature 1988; 335(6189): 440-2. Doi:10.1038/335440a0.

  10. Klee M, Pallauf K, Alcalá S, Fleischer A, Pimentel-Muiños FX. Mitochondrial apoptosis induced by BH3-only molecules in the exclusive presence of endoplasmic reticular Bak. The EMBO Journal 2009; 28(12): 1757-68. Doi: 10.1038/ emboj.2009.90.

  11. Germain M, Mathai JP, McBride HM, Shore GC. Endoplasmic reticulum BIK initiates DRP1-regulated remodelling of mitochondrial cristae during apoptosis. The EMBO Journal 2005; 24(8): 1546-56. Doi:10.1038/sj.emboj.7600592.

  12. Pimentel A, Benaim G. El Ca2+ y los esfingolípidos como moduladores de la apoptosis y el cáncer. Investigación Clínica 2012; 53(1): 84-110. Retrieved from http:// scholar.google.com/scholar?hl=en&btnG=Search&q=intitle: El+Ca+y+los+esfingolípidos+como+moduladores+de+la+ apoptosis+y+el+cáncer+.#0.

  13. Hur J, Bell DW, Dean KL, Coser KR, Hilario PC, Okimoto RA, Shioda T. Regulation of expression of BIK proapoptotic protein in human breast cancer cells: p53-dependent induction of BIK mRNA by fulvestrant and proteasomal degradation of BIK protein. Cancer Research 2006; 66(20): 10153-61. Doi:10.1158/ 0008-5472.CAN-05-3696.




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