Lira SE, Jasso CR, Pardo VJP

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 0
Paginas: 62-65
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FRAGMENTO

En la naturaleza existen enzimas y transportadores que participan en múltiples procesos y llevan a cabo diferentes reacciones químicas en una célula. Sin embargo, muchas de éstas enzimas no presentan una cinética clásica tipo Michaelis-Menten, donde la gráfica de velocidad inicial vs la concentración de sustrato en lugar de tener un comportamiento hiperbólico presenta un comportamiento sigmoidal. A este tipo de enzimas se les denomina enzimas alostéricas, las cuales poseen múltiples sitios de unión a diferentes ligandos denominados sitios de alostéricos (diferentes al sitio activo) estos ligandos pueden modificar sus propiedades cinéticas. En este tipo de enzimas se puede presentar un fenómeno denominado cooperatividad positiva, cuando la unión de un ligando facilita la unión de la siguiente molécula e incrementa la afinidad por los sitios vacantes. Si el ligando en cuestión es el sustrato se denomina efecto homotrópico pero si es una molécula diferente (un activador o un inhibidor) se denomina efecto heterotrópico.