Fuentes SGA, Arredondo PR

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 0
Paginas: 82-88
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RESUMEN

La dihidrolipoamida deshidrogenasa (DHLD) (EC 1.8.1.4) cataliza la oxidación de dos grupos sulfhidrilo de un residuo de lipolisina para dar lugar a un disulfuro cíclico y NAD(P)H. En eucariotos la DHLD corresponde a la subunidad E3 de los complejos piruvato deshidrogenasa (CPD), α-cetoglutarato deshidrogenasa (ACD) y deshidrogenasa de α-cetoácidos de cadena ramificada. La DHLD es una proteína homodimérica formada por monómeros de 50 kDa, cada monómero de DHLD contiene un dominio de unión a FAD (en donde se localiza el sitio activo redox), un dominio de unión a NAD(P)+, un dominio central y un dominio de dimerización. La DHLD se ha detectado desde bacterias anaerobias estrictas hasta mamíferos. La función principal de la DHLD en organismos aerobios es actuar como disulfuro oxidorreductasa en el CPD y ACD. Sin embargo, las DHLDs también muestran actividad de diaforasa y de proteasa por lo que podrían funcionar en diversos aspectos del metabolismo celular. En el ser humano la deficiencia en la actividad de la enzima se debe a la substitución Gli229Cis en la proteína DHLD. Esta deficiencia se caracteriza por acidosis láctica, hipotonía, letargia y hepatomegalia, por lo que los recién nacidos afectados por la deficiencia en la actividad de DHLD frecuentemente no sobreviven los primeros años de vida.