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2008, Número 2

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Rev Educ Bioquimica 2008; 27 (2)


Enzimas polifuncionales: El caso de la acetilcolinesterasa

Sánchez-Chávez G, Salceda R
Texto completo Cómo citar este artículo Artículos similares

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 17
Paginas: 44-51
Archivo PDF: 204.11 Kb.


PALABRAS CLAVE

Sinapsis, acetilcolina, colinesterasas, isoformas, desarrollo, patología.

RESUMEN

La acetilcolinesterasa (AChE) es la enzima que termina el efecto neurotransmisor de la acetilcolina y junto con la butirilcolinesterasa (BChE) pertenece al grupo de enzimas denominadas colinesterasas (ChEs), codificadas por genes diferentes. Dependiendo de su edición alternativa en el extremo 3’ de los transcritos y de modificaciones posttraduccionales se originan tres variantes de AChE: la AChE-R se expresa como monómeros en condiciones de estrés y neuropatológicas; la AChE-E como dímeros anfifílicos que están presentes en eritrocitos y la AChE-T se localiza principalmente en las sinapsis, en formas globulares como asimétricas. Adicionalmente a su función colinérgica convencional, la AChE participa en procesos de desarrollo y su secuencia contiene un dominio que se presenta en proteínas de adhesión celular como la glutactina, la neurotactina, la gliotactina y las neuroliginas. Cambios en su concentración o propiedades se presentan en algunas neuropatologías como el Alzheimer, Parkinson y miastenia gravis, aunque no son su causa.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

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