Pérez RM

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 7
Paginas: 7-10
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RESUMEN

Las moléculas del complejo principal de histocompatibilidad (MHC) presentan antígenos propios o extraños a los linfocitos T. La cadena alfa de MHC clase I recientemente sintetizada se asocia con la proteína calnexina en el retículo endoplásmico (RE). La calnexina es substituida por calreticulina al unirse la cadena alfa con la b₂-microglobulina. Este complejo se asocia con otras proteínas chaperonas, ERp57 y tapasina. Las moléculas MHC clase I son cargadas con péptidos de 8 a 11 aminoácidos de longitud derivados de proteínas intracelulares hidrolizadas por proteosomas. Los péptidos son translocados al lumen del RE por TAP (transportador de péptidos), donde son unidos al nicho de MHC clase I. El heterodímero MHC clase II recientemente formado es escoltado por la proteína invariante (Ii) del RE al interior del MCII y previene una asociación prematura por cualquier péptido antigénico a través del CLIP (péptido de la cadena invariante asociado a clase II) en el sitio de unión. Después que Ii es degradada por enzimas proteolíticas, CLIP es removido por la molécula HLA-DM y un péptido de 25 aminoácidos es colocado en el nicho de MHC clase II. Finalmente, en la superficie de células presentadoras de antígenos, las moléculas MHC clase II exhiben péptidos antigénicos a células T CD4+.

REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

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