medigraphic.com
ENGLISH

El Residente

ISSN 2007-2783 (Impreso)
Órgano Oficial del Instituto Científico Pfizer
  • Mostrar índice
  • Números disponibles
  • Información
    • Información general        
    • Directorio
  • Publicar
    • Instrucciones para autores        
  • medigraphic.com
    • Inicio
    • Índice de revistas            
    • Registro / Acceso
  • Mi perfil

2009, Número 3

<< Anterior Siguiente >>

Residente 2009; 4 (3)


Importancia de las proteínas de superficie y secretadas en la capacidad infectiva de tres patógenos humanos

Martínez-Velasco ML ,Espinoza B
Texto completo Cómo citar este artículo Artículos similares

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 23
Paginas: 92-96
Archivo PDF: 156.90 Kb.


PALABRAS CLAVE

Tripanosomátidos, patógenos, proteínas, superficie, proteínas secretadas.

RESUMEN

Varios miembros de la familia Trypanosomatidae como Leishmania, Trypanosoma brucei y Trypanosoma cruzi son parásitos patógenos del humano que presentan una diversidad de mecanismos para causar diferentes enfermedades, pero tienen en común que varias proteínas de superficie y secretadas juegan un papel principal en la biología de cada una de estas especies. Entre las proteínas secretadas están las proteasas, que son moléculas muy abundantemente expresadas en estos organismos, además de otras moléculas de diferente naturaleza que les permiten evadir la respuesta inmune del hospedero. Es tal la importancia de las proteínas secretadas en estos parásitos que presentan diversos mecanismos de secreción de proteínas, como la secreción mediante vesículas, o la existencia de estructuras especializadas para la secreción como el bolsillo flagelar, organelo cuya principal función es el intercambio de diversas moléculas con el medio exterior.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. El-Sayed NM, Myler PJ, Blandin G, Berriman M, Crabtree J, Aggarwal G, Caler E, Renauld H, Worthey EA, Hertz-Fowler C, Ghedin E, Peacock C, Bartholomeu DC, Haas BJ, Tran AN, Wortman JR, Alsmark UC, Angiuoli S, Anupama A, Badger J, Bringaud F, Cadag E, Carlton JM, Cerqueira GC, Creasy T, Delcher AL, Djikeng A, Embley TM, Hauser C, Ivens AC, Kummerfeld SK, Pereira-Leal JB, Nilsson D, Peterson J, Salzberg SL, Shallom J, Silva JC, Sundaram J, Westenberger S, White O, Melville SE, Donelson JE, Andersson B, Stuart KD, Hall N. Comparative genomics of trypanosomatid parasitic protozoa. Science 2005; 309: 404-409.

  2. WHO/TDR (World Health Organization-The Special Programme for Research and Training in Tropical Diseases) Web site on Leishmaniasis. www.who.int/tdr/diseases/leish

  3. WHO. The World Health Report. 2002. (World Health Organization, Geneve, 2002).

  4. The World Health Report. 2004: Changing History (World Health Organization, Geneve, 2004).

  5. Bonhivers M, Nowacki S, Landrein N, Robinson D. Biogenesis of the trypanosome endo-exocytotic organelle is cytoskeleton mediated. PloS Biol. 2008; 6(5): e105. Doi:10.1371/journal.pbio.0060105.

  6. Sherwin T, Gull K. The cell division cycle of Trypanosoma brucei: timing of event markers and cytoskeletal modulations. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 1989; 323: 573-588.

  7. Souza W. Secretory organelles of pathogenic protozoa. Anais da Academia Brasileira de Ciências 2006; 78(2): 271-291

  8. Field MC, Natesan SK, Gabernet-Castello C, Koumandou VL. Intracellular trafficking in the trypanosomatids. Traffic 2007; 8: 629-639.

  9. Borst P, Bitter W, Blundell PA, Chaves I, Cross M, Gerrits H, van Leeuwen F, McCulloch R, Taylor M, Rudenko G. Control of VSG gene expression sites in Trypanosoma brucei. Mol Biochem Parasitol 1998; 91: 67-76.

  10. Souto-Padrón T, Campetella OE, Cazzulo JJ, De Souza W. Cysteine proteinase in Trypanosoma cruzi; Immunocytochemical localization and involvement in parasite-host cell invasion. J Cell Sci 1990; 96: 485-490.

  11. Foth B, Piani A, Curtis JM, Ilg T, McConville M, Handman E. Leishmania major proteophosphoglycans exist as membrane-bound and soluble forms and localize to the cell membrane, the flagellar pocket and the lysosome. Int J Parasitol 2002; 32: 1701-1708.

  12. Stierhof Y-D, Ilg T, Russel DG, Hohenberg H, Overath P. Characterization of polymer release from the flagellar pocket of Leishmania mexicana promastigotes. J Cell Biol 1994; 125: 321-331.

  13. Triggs VP, Bangs JD. Glycosylphosphatidylinosito-dependent protein trafficking in bloodstream stage Trypanosoma brucei. Euk Cell 2003; 2: 76-83.

  14. Schwartz K, Peck R, Tazeh N, Bangs J. GPI valence and the fate of secretory membrane proteins in African trypanosomes. J Cell Sci 2005; 118: 5499-5511.

  15. Franke de Cazzulo B, Martínez J, North M, Coombs G, Cazzulo J. Effects of proteinase inhibitors on growth and differentiation on Trypanosoma cruzi. FEMS Microbiology Letters 1994; 124: 81-86.

  16. Cazzulo J, Stoka V, Turk V. The major cysteine proteinase of Trypanosoma cruzi: a valid target for chemotherapy of Chagas disease. Current Pharmacological Design 2001; 7: 1143-1156.

  17. Duschak V, Barboza M, García G, Lammel E, Couto A, Isola E. Novel cysteine proteinase in Trypanosoma cruzi metacyclogenesis. Parasitology 2006; 32: 345-355.

  18. Da Silva-López R, Morgado-Díaz JA, Tavares P, De Simone S. Purification and subcellular localization of a secreted 75 kDa Trypanosoma cruzi serine oligopeptidase. Acta Tropica 2008; 107: 159-167.

  19. Santana JM, Grellier P, Schrevel J, Teixeira A. A Trypanosoma cruzi-secreted 80 kDa proteinase with specificity for human collagen types I and IV. Biochem J 1997; 324: 129-137.

  20. Joiner KA, Dias da Silva W, Rimoldi W, Hammer CH, Sher A, Kipnis T. Biochemical characterization of a factor produced by tripomastigotes of Trypanosoma cruzi that accelerates the decay of complement C3 convertases. J Biol Chem 1988; 263: 11327-11335.

  21. Norris K, Schrimpf J. Biochemical analysis of the membrane and soluble forms of the complement regulatory protein of Trypanosoma cruzi. Infect Immun 1994; 62: 236-243.

  22. Ilg T, Stierhof D, Wiese M, McConville MJ, Overath P. Characterization of phosphoglycan-containing secretory products of Leishmania. Parasitology 1994; 108: S63-S71.

  23. Silverman JM, Chan S, Robinson D, Dwyer D, Nandan D, Foster L, Reiner N. Proteomic analysis of the secretome of Leishmania donovani. Genome Biol 2008; 9: R35.




2020     |     www.medigraphic.com

Mi perfil

C?MO CITAR (Vancouver)

Residente. 2009;4

ARTíCULOS SIMILARES

CARGANDO ...